Рис. 20. Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структуры
Вторая по величине группа белков выполняет структурную и двигательную функции. Белки участвуют в образовании всех мембран и органоидов клетки. Коллаген входит в состав межклеточного вещества соединительной и костной ткани, а основным компонентом волос, рогов и перьев, ногтей и копыт является белок кератин. Сократительную функцию мышц обеспечивают актин и миозин.
Транспортные белки связывают и переносят различные вещества и внутри клетки, и по всему организму.
Белки-гормоны обеспечивают регуляторную функцию.
Например, соматотропный гормон, вырабатываемый гипофизом, регулирует общий обмен веществ и влияет на рост. Недостаток или избыток этого гормона в детском возрасте приводит соответственно к развитию карликовости или гигантизма.
Рис. 21. Основные группы белков
Чрезвычайно важна защитная функция белков. При попадании в организм человека чужеродных белков, вирусов или бактерий на защиту встают иммуноглобулины – защитные белки. Фибриноген и протромбин обеспечивают свёртываемость крови, предохраняя организм от кровопотери. Есть у белков и защитная функция несколько иного рода. Многие членистоногие, рыбы, змеи и другие животные выделяют токсины – сильные яды белковой природы. Белками являются и самые сильные микробные токсины, например ботулиновый, дифтерийный, холерный.
При нехватке пищи в организме животных начинается активный распад белков до конечных продуктов, и тем самым реализуется энергетическая функция этих полимеров. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
Рис. 22. Синтезированные белки или остаются в клетке для внутриклеточного применения, или выводятся наружу для использования на уровне организма
Рис. 23. Денатурация белка
Денатурация и ренатурация белков. Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жёстких условиях – и первичной структуры (рис. 23). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжёлых металлов и органических растворителей.
Дезинфицирующее свойство этилового спирта основано на его способности вызывать денатурацию бактериальных белков, что приводит к гибели микроорганизмов.
Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстановить свою трёхмерную форму. Этот процесс называют ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.
Вопросы для повторения и задания
1. Какие химические соединения называют углеводами?
2. Что такое моно– и дисахариды? Приведите примеры.
3. Какой простой углевод служит мономером крахмала, гликогена, целлюлозы?
4. Из каких органических соединений состоят белки?
5. Как образуются вторичная и третичная структуры белка?
6. Назовите известные вам функции белков. Чем вы можете объяснить существующее многообразие функций белков?
7. Что такое денатурация белка? Что может явиться причиной денатурации?
Подумайте! Выполните!
1. Используя знания, полученные при изучении биологии растений, объясните, почему в растительных организмах углеводов значительно больше, чем в животных.
2. К каким заболеваниям может привести нарушение превращения углеводов в организме человека?
3. Известно, что, если в рационе отсутствует белок, даже несмотря на достаточную калорийность пищи, у животных останавливается рост, изменяется состав крови и возникают другие патологические явления. Какова причина подобных нарушений?
4. Объясните трудности, возникающие при пересадке органов, опираясь на знания специфичности белковых молекул в каждом организме.
5. Оцените содержание белков, жиров и углеводов в продуктах питания (на основании данных, представленных на этикетках).
Работа с компьютером
Обратитесь к электронному приложению. Изучите материал и выполните задания.
Узнайте больше
К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость той или иной биохимической реакции.
Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило, витамины и неорганические – ионы различных металлов.
Как правило, ферменты строго специфичны, т. е. ускоряют только определённые реакции, хотя встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Такая избирательность действия ферментов связана с их строением. Активность фермента определяется не всей его молекулой, а определённым участком, который называют активным центром фермента. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определённые молекулы, которые подходят ферменту, как ключ замку. Вещество, с которым связывается фермент, называют субстратом. Иногда одна молекула фермента имеет несколько активных центров, что, естественно, ещё более ускоряет скорость катализируемого биохимического процесса.
На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент – субстрат» распадается на конечные продукты и свободный фермент. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 24).
Рис. 24. Схема образования комплекса «фермент – субстрат»
Повторите и вспомните!
Человек
Обмен углеводов. В организм углеводы попадают в виде различных соединений: крахмал, гликоген, сахароза, фруктоза, глюкоза. Сложные углеводы начинают перевариваться уже в ротовой полости. В двенадцатиперстной кишке они расщепляются окончательно – до глюкозы и других простых углеводов. В тонком кишечнике простые углеводы всасываются в кровь и направляются в печень. Здесь избыток углеводов задерживается и превращается в гликоген, а оставшаяся часть глюкозы распределяется между всеми клетками тела. В организме глюкоза, прежде всего, является источником энергии. Расщепление 1 г глюкозы сопровождается выделением 17,6 кДж (4,2 ккал) энергии. Продукты распада углеводов (углекислый газ и вода) выводятся через лёгкие или с мочой. Главная роль в регуляции концентрации глюкозы в крови принадлежит гормонам поджелудочной железы и надпочечников.
Больше всего углеводов содержится в продуктах растительного происхождения. Обычно в пище человека встречаются такие углеводы, как крахмал, свекловичный сахар (сахароза) и фруктовый сахар. Особенно богаты крахмалом различные крупы, хлеб, картофель. Очень полезен фруктовый сахар, он легко усваивается организмом. Этого сахара много в мёде, фруктах и ягодах. Взрослому человеку необходимо получать с пищей не менее 150 г углеводов в сутки. При выполнении физически тяжёлых работ это количество необходимо увеличить в 1,5–2 раза. С точки зрения процессов обмена веществ введение в организм полисахаридов более рационально, чем моно– и дисахаридов. Действительно, относительно медленный распад крахмала в пищеварительной системе приводит к постепенному поступлению глюкозы в кровь. В случае же переедания сладкого концентрация глюкозы в крови растёт резко, скачкообразно, что негативно влияет на работу многих органов (в том числе поджелудочной железы).
Обмен белков. Попадая в организм, пищевые белки под действием ферментов расщепляются в желудочно-кишечном тракте до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в кровь. Главная функция этих аминокислот – пластическая, т. е. из них строятся все белки нашего организма. Реже белки используются как источники энергии: при распаде 1 г выделяется 17,6 кДж (4,2 ккал). Аминокислоты, входящие в состав белков нашего организма, подразделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в нашем организме из других аминокислот, поступающих с пищей. К ним относятся глицин, серин и другие. Однако многие необходимые нам аминокислоты не синтезируются в нашем организме и поэтому должны постоянно поступать в организм в составе белков пищи. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Среди них, например, валин, метионин, лейцин, лизин и некоторые другие. В случае дефицита незаменимых аминокислот возникает состояние «белкового голодания», приводящее к замедлению роста организма, ухудшению процессов самовозобновления клеток и тканей. Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты, называют полноценными. К ним относят животные и некоторые растительные белки (бобовых растений). Пищевые белки, в составе которых отсутствуют какие-либо незаменимые аминокислоты, называют неполноценными (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).
